tripsina

Após a passagem pelo estômago, onde se iniciou, a digestão proteica dos alimentos continuará no intestino delgado, sobretudo devido às enzimas proteolíticas secretadas pelo pâncreas, embora o intestino apresente também estruturas secretoras. A tripsina é uma das enzimas proteolíticas sintetizadas a nível pancreático.

O pâncreas é uma glândula localizada abaixo e por detrás do estômago, que apresenta porções exócrinas responsáveis pela secreção exócrina e porções endócrinas, as ilhotas de Langerhans, responsáveis pela secreção endócrina.

Os dois maiores componentes da secreção exócrina são: uma solução aquosa com elevada concentração de bicarbonato (importante para a neutralização dos conteúdos ácidos do estômago e para proporcionar um pH ligeiramente alcalino, essencial ao funcionamento das enzimas pancreáticas) e uma solução com um grande número de enzimas e pró-enzimas, nomeadamente tripsinogénio, quimiotripsinogénio, procarboxipolipeptidades A e B, proelastase, lípase, fosfolípase, colípase, amílase, nucleases.

As ilhotas de Langerhans constituem agrupamentos de diversos tipos de células endócrinas: células A (secretam glucagon), células B (secretam insulina), células D (responsáveis pela secreção de somatostatina) e células F (produzem o polipéptido pancreático). A secreção endócrina é composta essencialmente por hormonas que intervêm na regulação do metabolismo orgânico.

As enzimas proteolíticas são sintetizadas na forma inativa: tripsinogénio, quimiotripsinogénio, pró-carboxipoliptidases A e B e proelastase, que são ativadas em tripsina, quimiotripsina, carboxipolipeptídases A e B e elastase, após excreção no tubo intestinal.
A maioria da secreção só ocorre depois das refeições, verificando-se um aumento da mesma devido a estímulos parassimpáticos, distensão do duodeno e à ação das hormonas secretina e colecistocinina.

Os produtos peptídicos vão sofrer a ação das enzimas pancreáticas, que os desdobram em péptidos e aminoácidos, havendo também a ação de enzimas produzidas na própria mucosa intestinal. A enteropeptídase secretada pelas células epiteliais intestinais, é responsável pela conversão específica do tripsinogénio a tripsina, que por sua vez converte as proenzimas nas suas formas ativas.

Dentro do grupo das enzimas pancreáticas distinguem-se as endopeptídases (tripsina, quimiotripsina e elastase) e as exopeptídases (carboxipolipeptídases A e B, que atuam sobre as ligações terminais que envolvem aminoácidos com o grupo carboxilo livre). A hidrólise realizada pela tripsina verifica-se ao nível das ligações peptídicas que envolvem os grupos carboxilo da arginina ou da lisina, enquanto que a quimiotripsina age sobre as ligações peptídicas onde estão presentes os grupos carboxilo da fenilalanina, tirosina ou triptofano. A elastase atua sobre as ligações peptídicas onde se encontram aminoácidos alifáticos neutros.

Estes três tipos de enzimas têm uma ação aditiva, permitindo a fragmentação dos produtos proteicos chegados ao intestino em pequenos péptidos. Por outro lado, a carboxipolipeptídase A liberta os aminoácidos aromáticos ou alifáticos em posições terminais das cadeias peptídicas e a carboxipolipeptídase B atua unicamente em péptidos cujos resíduos de arginina ou lisina sejam terminais.

Por dia há em média uma secreção de 1200 ml de suco pancreático.